Калькулятор уравнения Михаэлиса — Ментен

Уравнение Михаэлиса — Ментен описывает начальную скорость многих ферментативных реакций при изменении концентрации субстрата. В привычной форме скорость реакции v равна Vmax, умноженной на концентрацию субстрата [S] и делённой на сумму Km и [S]. Vmax — предельная скорость, к которой приближается реакция при насыщении активных центров фермента, а Km — концентрация субстрата, при которой предсказанная скорость равна половине Vmax. Калькулятор вычисляет это уравнение напрямую и может преобразовать его, чтобы найти концентрацию субстрата для заданной скорости. При низкой концентрации субстрата кривая быстро растёт, затем постепенно выравнивается, приближаясь к Vmax. Когда [S] равно Km, знаменатель равен удвоенному Km, а скорость — Vmax, делённой на два. Когда [S] намного меньше Km, скорость приблизительно пропорциональна концентрации субстрата. Когда [S] намного больше Km, добавление субстрата даёт всё меньший прирост, поскольку большая часть доступного фермента уже занята. Эти свойства делают Km и Vmax удобными обобщающими параметрами для сравнения ферментов, субстратов, условий анализа и ингибиторов. Единицы должны быть согласованы. Концентрация субстрата и Km могут обе выражаться в mM, микромолях на литр или другой единице концентрации. Скорость и Vmax могут выражаться в микромолях в минуту, изменении оптической плотности в секунду или другой единице скорости. Числовая формула работает, если каждая соответствующая пара использует одинаковую основу. Обратный расчёт: [S] равно Km, умноженному на v и делённому на разность Vmax и v. Для конечной положительной концентрации субстрата целевая скорость должна оставаться ниже Vmax; модель достигает Vmax только асимптотически. Кинетика Михаэлиса — Ментен предполагает измерение начальной скорости, относительно постоянный запас субстрата и простой квазистационарный механизм без выраженной кооперативности или субстратного ингибирования. Для реальных данных могут потребоваться нелинейная регрессия, оценки ошибок и другие кинетические модели. Температура опыта, pH, ионная сила, концентрация фермента и ингибиторы способны менять подбираемые параметры. Используйте калькулятор для проверки вычислений, изучения тенденций и планирования примерных диапазонов анализа, а окончательные кинетические константы оценивайте по повторным измерениям с подходящей статистической аппроксимацией, а не по одному наблюдению.