Calculadora da equação de Michaelis-Menten

A equação de Michaelis-Menten descreve a velocidade inicial de muitas reações catalisadas por enzimas conforme a concentração de substrato varia. Em sua forma habitual, a velocidade de reação v é igual a Vmax multiplicada pela concentração de substrato [S], dividida por Km mais [S]. Vmax é a velocidade limite da qual a reação se aproxima quando os sítios ativos da enzima estão saturados, enquanto Km é a concentração de substrato na qual a velocidade prevista equivale à metade de Vmax. Esta calculadora avalia a equação diretamente e também pode rearranjá-la para encontrar a concentração de substrato necessária para uma velocidade-alvo. A curva sobe rapidamente em baixas concentrações de substrato e gradualmente se estabiliza em direção a Vmax. Quando [S] é igual a Km, o denominador é o dobro de Km e a velocidade é Vmax dividida por dois. Quando [S] é muito menor que Km, a velocidade é aproximadamente proporcional à concentração de substrato. Quando [S] é muito maior que Km, adicionar mais substrato produz aumentos progressivamente menores porque a maior parte da enzima disponível já está ocupada. Essas características tornam Km e Vmax parâmetros resumidos úteis para comparar enzimas, substratos, condições de ensaio e inibidores. As unidades devem permanecer consistentes. A concentração de substrato e Km podem estar ambas em mM, micromolar ou outra unidade de concentração. A velocidade e Vmax podem estar em micromoles por minuto, variação de absorbância por segundo ou outra unidade de velocidade. A equação numérica funciona desde que cada par correspondente use a mesma base. O cálculo inverso usa [S] igual a Km vezes v dividido por Vmax menos v. Uma concentração de substrato finita e positiva exige que a velocidade-alvo permaneça abaixo de Vmax; o modelo só atinge Vmax de forma assintótica. O comportamento de Michaelis-Menten pressupõe medições de velocidade inicial, uma reserva de substrato relativamente constante e um mecanismo simples de estado estacionário, sem forte cooperatividade ou inibição por substrato. Dados reais podem exigir regressão não linear, estimativas de erro e modelos cinéticos alternativos. Temperatura experimental, pH, força iônica, concentração de enzima e inibidores podem alterar os parâmetros ajustados. Use esta calculadora para conferir cálculos, explorar tendências e planejar faixas aproximadas de ensaio; depois estime as constantes cinéticas finais a partir de medições repetidas com ajuste estatístico adequado, em vez de uma única observação.