Calculadora de la ecuación de Michaelis-Menten

La ecuación de Michaelis-Menten describe la velocidad inicial de muchas reacciones catalizadas por enzimas al cambiar la concentración de sustrato. En su forma habitual, la velocidad de reacción v es igual a Vmax multiplicada por la concentración de sustrato [S], dividida entre Km más [S]. Vmax es la velocidad límite a la que se aproxima la reacción cuando los sitios activos de la enzima están saturados, mientras que Km es la concentración de sustrato a la que la velocidad predicha equivale a la mitad de Vmax. Esta calculadora evalúa directamente la ecuación y también puede despejarla para hallar la concentración de sustrato necesaria para una velocidad objetivo. La curva sube rápidamente a bajas concentraciones de sustrato y se aplana de forma gradual al acercarse a Vmax. Cuando [S] es igual a Km, el denominador es el doble de Km y la velocidad es Vmax dividida entre dos. Cuando [S] es mucho menor que Km, la velocidad es aproximadamente proporcional a la concentración de sustrato. Cuando [S] es mucho mayor que Km, añadir más sustrato produce aumentos cada vez menores porque la mayoría de las enzimas disponibles ya están ocupadas. Estas características hacen de Km y Vmax parámetros útiles para comparar enzimas, sustratos, condiciones de ensayo e inhibidores. Las unidades deben ser coherentes. La concentración de sustrato y Km pueden estar ambas en mM, micromolar u otra unidad de concentración. La velocidad y Vmax pueden expresarse en micromoles por minuto, cambio de absorbancia por segundo u otra unidad de velocidad. La ecuación numérica funciona siempre que cada par correspondiente use la misma base. El cálculo inverso usa [S] igual a Km por v dividido entre Vmax menos v. Una concentración de sustrato positiva y finita exige que la velocidad objetivo sea inferior a Vmax; el modelo solo alcanza Vmax de manera asintótica. El comportamiento de Michaelis-Menten presupone mediciones de velocidad inicial, una reserva de sustrato relativamente constante y un mecanismo sencillo de estado estacionario sin cooperatividad intensa ni inhibición por sustrato. Los datos reales pueden requerir regresión no lineal, estimaciones de error y modelos cinéticos alternativos. La temperatura experimental, el pH, la fuerza iónica, la concentración de enzima y los inhibidores pueden modificar los parámetros ajustados. Usa esta calculadora para comprobar cálculos, explorar tendencias y planificar intervalos aproximados de ensayo; después estima las constantes cinéticas finales a partir de mediciones repetidas con un ajuste estadístico adecuado, no de una sola observación.