Calculateur de l'équation de Michaelis-Menten

L'équation de Michaelis-Menten décrit la vitesse initiale de nombreuses réactions catalysées par des enzymes lorsque la concentration en substrat varie. Dans sa forme habituelle, la vitesse de réaction v est égale à Vmax multipliée par la concentration en substrat [S], le tout divisé par Km plus [S]. Vmax est la vitesse limite approchée lorsque les sites actifs de l'enzyme sont saturés, tandis que Km est la concentration en substrat pour laquelle la vitesse prédite vaut la moitié de Vmax. Ce calculateur évalue directement l'équation et peut aussi la réarranger pour déterminer la concentration en substrat nécessaire à une vitesse cible. La courbe monte rapidement à faible concentration en substrat, puis s'aplatit progressivement à l'approche de Vmax. Lorsque [S] est égal à Km, le dénominateur vaut deux fois Km et la vitesse vaut Vmax divisée par deux. Lorsque [S] est très inférieur à Km, la vitesse est approximativement proportionnelle à la concentration en substrat. Lorsque [S] est très supérieur à Km, ajouter du substrat entraîne une augmentation de plus en plus faible, car la majeure partie de l'enzyme disponible est déjà occupée. Ces propriétés font de Km et Vmax des paramètres synthétiques utiles pour comparer enzymes, substrats, conditions de dosage et inhibiteurs. Les unités doivent rester cohérentes. La concentration en substrat et Km peuvent toutes deux être exprimées en mM, en micromolaire ou dans une autre unité de concentration. La vitesse et Vmax peuvent être en micromoles par minute, en variation d'absorbance par seconde ou dans une autre unité de vitesse. L'équation numérique fonctionne tant que chaque paire correspondante utilise la même base. Le calcul inverse donne [S] égal à Km multiplié par v, divisé par Vmax moins v. Une concentration en substrat finie et positive exige une vitesse cible inférieure à Vmax ; le modèle n'atteint Vmax qu'asymptotiquement. Le comportement de Michaelis-Menten suppose des mesures de vitesse initiale, un réservoir de substrat relativement constant et un mécanisme simple à l'état quasi stationnaire, sans forte coopérativité ni inhibition par le substrat. Les données réelles peuvent nécessiter une régression non linéaire, une estimation des erreurs et d'autres modèles cinétiques. La température expérimentale, le pH, la force ionique, la concentration en enzyme et les inhibiteurs peuvent modifier les paramètres ajustés. Utilisez ce calculateur pour vérifier des calculs, explorer des tendances et prévoir des plages approximatives de dosage, puis estimez les constantes cinétiques finales à partir de mesures répétées et d'un ajustement statistique adapté, plutôt que d'une seule observation.