Calculateur de masse moléculaire des protéines

La masse moléculaire d'une protéine est la somme des masses moyennes des résidus d'acides aminés de sa chaîne polypeptidique, à laquelle s'ajoute la masse d'une molécule d'eau pour les extrémités. Ce calculateur accepte les codes standards à une lettre des vingt acides aminés courants, retire les espaces et les traits d'union, puis affiche l'estimation en daltons et kilodaltons. Un dalton correspond approximativement à la masse d'un atome d'hydrogène, et un kilodalton vaut mille daltons. Le résultat aide à choisir les conditions d'électrophorèse, vérifier une bande attendue en western blot, planifier une purification ou comparer une séquence traduite à une protéine connue. Le calcul utilise les masses isotopiques moyennes des résidus plutôt que les masses monoisotopiques. La masse moyenne est généralement adaptée aux protéines intactes et aux comparaisons courantes en SDS-PAGE, car une macromolécule contient un mélange naturel d'isotopes. La masse monoisotopique utilise au contraire l'isotope courant le plus léger de chaque atome et est souvent privilégiée pour les petits peptides résolus avec précision en spectrométrie de masse. Ces conventions étant différentes, le résultat peut ne pas correspondre exactement à celui d'un logiciel réglé sur la masse monoisotopique. La séquence seule ne décrit pas toutes les contributions chimiques d'un échantillon réel. Le clivage du peptide signal, le retrait de la méthionine initiale, la formation de ponts disulfure, la glycosylation, la phosphorylation, l'acétylation, les cofacteurs liés, les étiquettes d'affinité et d'autres modifications post-traductionnelles peuvent modifier la masse observée. L'estimation suppose un polypeptide neutre, non modifié, avec des extrémités amine et carboxyle libres. Chaque lettre saisie représente un résidu incorporé, et une molécule d'eau terminale est ajoutée pour rétablir la composition de la chaîne complète. Utilisez le résultat comme référence théorique reproductible, sans y voir une garantie de migration ou de masse mesurée. La taille apparente en SDS-PAGE peut varier selon la forme de la protéine, sa charge, la liaison au détergent, l'agrégation ou une composition atypique en acides aminés. Pour planifier une expérience, comparez la valeur calculée à la construction réellement exprimée, étiquettes et séquences de liaison comprises, et prenez séparément en compte toute maturation ou modification covalente connue.